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Infinite Ansammlungen gefalteter Proteine im Kontext von Evolution, Krankheiten und Proteinentwicklung
Author(s) -
GarciaSeisdedos Hector,
Villegas José A.,
Levy Emmanuel D.
Publication year - 2019
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201806092
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Mutationen und Veränderungen in der Umgebung eines Proteins sind bekannt dafür, potenziell Fehlfaltungen und Aggregation wie Amyloidbildung zu verursachen. Derartige Einflüsse können allerdings auch neue Interaktionen bewirken, die zur Polymerisation gefalteter Proteine führen. Im Unterschied zur Aggregation können solche Vorgänge aber auch ohne Fehlfaltungen ablaufen. Um diesen Unterschied hervorzuheben, bezeichnen wir sie als Agglomeration. Dieser Begriff umfasst die amorphe Zusammenlagerung gefalteter Proteine wie auch deren ein‐, zwei‐ und dreidimensionale Polymerisation. Wir möchten auf die bemerkenswerte Fähigkeit symmetrischer Homooligomere hinweisen, sogar infolge einzelner Oberflächenmutationen zu agglomerieren. Wir erörtern des Weiteren die ambivalente Natur dieser Eigenschaft: Durch Agglomeration entstandene anomale Ansammlungen können einerseits zum Entstehen von Krankheiten beitragen, sind aber andererseits auch für die zelluläre Anpassung verantwortlich und können zudem für das zielgerichtete Design neuer Biomaterialien genutzt werden.