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Frontispiz: Mutant Exon1 Huntingtin Aggregation is Regulated by T3 Phosphorylation‐Induced Structural Changes and Crosstalk between T3 Phosphorylation and Acetylation at K6
Author(s) -
Chiki Anass,
DeGuire Sean M.,
Ruggeri Francesco S.,
Sanfelice Domenico,
Ansaloni Annalisa,
Wang ZheMing,
Cendrowska Urszula,
Burai Ritwik,
Vieweg Sophie,
Pastore Annalisa,
Dietler Giovanni,
Lashuel Hilal A.
Publication year - 2017
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201781961
Subject(s) - huntingtin , phosphorylation , acetylation , chemistry , crosstalk , mutant , microbiology and biotechnology , biochemistry , biology , gene , physics , optics
Huntington‐Krankheit In der Zuschrift auf S. 5286 ff. nutzen H. A. Lashuel et al. die Proteinsemisynthese, um die Auswirkungen der Acetylierung und Phosphorylierung von Lysin auf die Aggregation eines mutierten Huntingtin‐Proteins zu untersuchen. Während Phosphorylierung die Aggregation hemmt, hat Acetylierung keinen Effekt.