Premium
Innenrücktitelbild: A Bottom‐Up Proteomic Approach to Identify Substrate Specificity of Outer‐Membrane Protease OmpT (Angew. Chem. 52/2017)
Author(s) -
Wood Sarah E.,
Sinsinbar Gaurav,
Gudlur Sushanth,
Nallani Madhavan,
Huang CheFan,
Liedberg Bo,
Mrksich Milan
Publication year - 2017
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201712231
Subject(s) - protease , substrate specificity , chemistry , substrate (aquarium) , microbiology and biotechnology , enzyme , biochemistry , biology , ecology
Peptidanordnungen , identifizieren hoch aktive Substrate für die OmpT‐Protease. M. Mrksich, B. Liedberg et al. beschreiben in ihrer Zuschrift auf S. 16758 die Herstellung der Peptidanordnungen auf selbstorganisierten Monoschichten und die massenspektrometrische Charakterisierung des Ausmaßes an Spaltung für jedes Peptid mithilfe der SAMDI‐Methode. Eine häufig eingesetzte Protease‐Mutante, der man eine identische Aktivität zuschreibt, zeigte eine abweichende Substratspezifität.