Der interstitiell gebundene Kohlenstoff der Nitrogenase ist deutlich stabiler als bisher angenommen

Die erste quantenmechanische Berechnung aller relevanten Potentialkonstanten (Compliance‐Konstanten) im Eisen‐Molybdän‐Cofaktor und Eisen‐Vanadium‐Cofaktor der Nitrogenase deutet darauf hin, dass das Kohlenstoffatom im Zentrum des Enzyms deutlich stärker gebunden ist als bisher angenommen wurde. Frühere Untersuchungen schienen mit einer schwachen Kraftkonstante (≈0.32 N cm −1 ) auf eine Platzhalterfunktion des interstitiellen Kohlenstoffs hinzudeuten. Dagegen bestätigen unsere Untersuchungen ein anderes Bild: Der zentrale Kohlenstoff fixiert den Eisen‐Schwefel‐Cluster deutlich durch sechs kovalente C‐Fe‐Bindungen. Mit einer quantenchemisch berechneten Potentialkonstante von über 1.3 N cm −1 scheint dieser auch dynamisch persistent. Nach unseren Untersuchungen müssen auch die Werte für die Festigkeit innerhalb des Eisen‐Schwefel‐Clusters nach oben korrigiert werden. Durch die Implementierung eines neuen Algorithmus in unser frei verfügbares Programm COMPLIANCE fällt in Zukunft die Koordinatenabhängigkeit bei der Berechnung von Hesse‐Matrizen weg. Die neu gewonnenen Informationen über die mechanochemischen Eigenschaften des FeMo‐Cofaktors werden in Zukunft bei der Aufklärung des Katalysezyklus der Stickstoff‐Fixierung von Bedeutung sein.