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Bestimmung des Radikal‐Radikal‐Abstands in lichtaktiven Proteinen im angeregten Zustand und dessen Bedeutung für die biologische Magnetorezeption
Author(s) -
Nohr Daniel,
Paulus Bernd,
Rodriguez Ryan,
Okafuji Asako,
Bittl Robert,
Schleicher Erik,
Weber Stefan
Publication year - 2017
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201700389
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Durch Licht erzeugte, kurzlebige Radikalpaare sind Reaktionsintermediate in Photolyasen und Cryptochromen. Cryptochrome spielen wahrscheinlich bei der Magnetfeldwahrnehmung durch Zugvögel und beim magnetfeldabhängigen Verhalten von Insekten eine Rolle. Wir haben transiente Zustände im Cryptochrom aus Drosophila melanogaster und im strukturverwandten DNA‐Reparaturenzym DNA‐Photolyase aus Escherichia coli untersucht. Mithilfe eines Puls‐EPR‐Verfahrens konnten die beiden Beiträge zur Spin‐Spin‐Wechselwirkung, die Austauschwechselwirkung und die magnetische Dipol‐Dipol‐Kopplung, direkt bestimmt werden. Anhand dieser Größen wurden in beiden Proteinen die Radikalpaarpartner identifiziert, und es konnten Aussagen über die potenzielle Effizienz des Radikalpaars im Drosophila‐Cryptochrom als Magnetorezeptor getroffen werden. Weiterhin wurden Beweise für eine erweiterte Elektrontransferkaskade in diesem Protein erbracht: Der Tryptophanrest W394 ist ein essentieller Bestandteil für die Photoreduktion des Flavin‐Kofaktors und für die Bildung eines Radikalpaars mit einer für eine Magnetfeldsensibilität ausreichend langen Lebenszeit.