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Festkörper‐NMR‐ und EPR‐Spektroskopie an Mn 2+ ‐substituierten ATP‐angetriebenen Proteinmaschinen
Author(s) -
Wiegand Thomas,
Lacabanne Denis,
Keller Katharina,
Cadalbert Riccardo,
Lecoq Lauriane,
Yulikov Maxim,
Terradot Laurent,
Jeschke Gunnar,
Meier Beat H.,
Böckmann Anja
Publication year - 2017
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201610551
Subject(s) - chemistry , electron paramagnetic resonance , crystallography , stereochemistry , physics , nuclear magnetic resonance
Paramagnetische Metallionen liefern strukturelle Informationen, sowohl in EPR‐ als auch in Festkörper‐NMR‐Experimenten, und ermöglichen einen vielversprechenden synergetischen Ansatz zum Studium von Biomakromolekülen. Wir demonstrieren die spektralen Konsequenzen einer Mg 2+ /Mn 2+ ‐Substitution und den daraus resultierenden Informationsgehalt für zwei verschiedene ATP:Mg 2+ ‐angetriebene Proteinmaschinen, einer im bakteriellen Replisom aktiven DnaB‐Helikase von Helicobacter pylori und dem ABC‐Transporter BmrA, einer bakteriellen Effluxpumpe. EPR‐Spektren belegen die Metallbindung und liefern Informationen über die Geometrie der Metallzentren in den Proteinen, und die in den NMR‐Spektren identifizierten paramagnetischen Relaxationsbeschleunigungen ermöglichen die Lokalisierung von Resten an der Bindungsstelle. Proteinmaschinen sind ubiquitär, und die hier beschriebenen Methoden sollten in einem breiten Kontext angewendet werden können.