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Zuordnung der Rückgrat‐ und Seitenketten‐Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper‐NMR‐Spektroskopie: Mikrokristalle, Sedimente und Amyloidfibrillen
Author(s) -
Stanek Jan,
Andreas Loren B.,
Jaudzems Kristaps,
Cala Diane,
Lalli Daniela,
Bertarello Andrea,
Schubeis Tobias,
Akopjana Inara,
Kotelovica Svetlana,
Tars Kaspars,
Pica Andrea,
Leone Serena,
Picone Delia,
Xu ZhiQiang,
Dixon Nicholas E.,
Martinez Denis,
Berbon Mélanie,
Mammeri Nadia El,
Noubhani Abdelmajid,
Saupe Sven,
Habenstein Birgit,
Loquet Antoine,
Pintacuda Guido
Publication year - 2016
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201607084
Subject(s) - chemistry
Wir beschreiben die empfindliche Messung von α‐Protonen in vollständig protonierten Proteinen durch Festkörper‐NMR‐Spektroskopie mit Rotation um den magischen Winkel (MAS) von 100–111 kHz. Die exzellente Auflösung in der Cα‐Hα‐Ebene wird für fünf Proteine gezeigt, darunter Mikrokristalle, ein sedimentierter Komplex, ein Kapsid und Amyloidfibrillen. Ausgehend davon wurde ein Satz 3D‐Spektren für die sequenzspezifische Zuordnung der Rückgrat‐ und der aliphatischen Seitenketten‐Resonanzen entwickelt. Dabei wurden nur 500 μg Probe verwendet. Diese Entwicklungen beschleunigen strukturelle Untersuchungen von biomolekularen Komplexen, die nur in Submilligramm‐Mengen verfügbar sind, ohne die Notwendigkeit einer Deuterierung.