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Hochauflösende NMR‐spektroskopische Bestimmung der dynamischen Struktur von Membranproteinen
Author(s) -
Jaremko Mariusz,
Jaremko Łukasz,
Villinger Saskia,
Schmidt Christian D.,
Griesinger Christian,
Becker Stefan,
Zweckstetter Markus
Publication year - 2016
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201602639
Subject(s) - chemistry , physics
15 N‐Spinrelaxationsraten können wichtige Informationen über Fernstruktur und interne Bewegungen von Membranproteinen bereitstellen. Kombiniert mit einem verbesserten Berechnungsprotokoll offenbart die mittels Relaxationsraten abgeleitete Struktur des 283 Reste umfassenden humanen spannungsabhängigen Anionenkanals ein anisotrop geformtes Fass mit einer fest verankerten N‐terminalen Helix. Diese Arbeit eröffnet somit einen NMR‐spektroskopischen Ansatz, um die Struktur und Dynamik von Membranproteinen der Säugetiere mit hoher Exaktheit und Auflösung zu bestimmen.

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