Ladungsinduziertes Entwinden isolierter Proteine zu einer definierten Sekundärstruktur

Abstract In einer kombinierten experimentellen und theoretischen Studie untersuchen wir die Sekundärstruktur isolierter Proteine in Abhängigkeit ihrer Ladung. In den Infrarotspektren der Proteine Ubiquitin und Cytochrom c treten Amid‐I‐Banden (C=O‐Streckschwingung) und Amid‐II‐Banden (N‐H‐Biegeschwingung) an Positionen auf, die typisch für Proteine in der kondensierten Phase sind. Bei hohen Ladungszuständen tritt eine neue Bande auf, die eine wesentliche Rotverschiebung zur Amid‐II‐Bande niedrigerer Ladungszustände aufweist. Diese Beobachtungen lassen sich als Coulomb‐induzierter Übergang aus einer hauptsächlich helikalen in eine gestreckte Sekundärstruktur interpretieren, welche durch C 5 ‐Wasserstoffbrücken gekennzeichnet ist. Gestützt wird diese Deutung durch ein simples elektrostatisches Modell sowie durch quantenchemische Berechnungen an Modellpeptiden. Dieser Übergang der Sekundärstruktur ist aller Voraussicht nach für isolierte Proteine – wie sie in der Massenspektrometrie auftreten – allgemeingültig.