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Stabile Peptide statt “gestapelte Peptide”: hochaffine αvβ6‐selektive Integrinliganden
Author(s) -
Maltsev Oleg V.,
Marelli Udaya Kiran,
Kapp Tobias G.,
Di Leva Francesco Saverio,
Di Maro Salvatore,
Nieberler Markus,
Reuning Ute,
Schwaiger Markus,
Novellino Ettore,
Marinelli Luciana,
Kessler Horst
Publication year - 2016
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201508709
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , peptide , microbiology and biotechnology , biochemistry , biology
Das Integrin αvβ6 bindet mit hoher Selektivität an das die RGD‐Sequenz enthaltende Peptid des Maul‐und‐Klauenseuche‐Virus. In dieser Arbeit wurde die lange, für die Bindung dieses Liganden wichtige Helix systematisch zu einem enzymatisch stabilen, cyclischen Peptid verkleinert, welches subnanomolare Bindungsaktivität für den αvβ6‐Rezeptor und eine bemerkenswerte Selektivität gegenüber anderen Integrinrezeptoren besitzt. Um die molekularen Grundlagen für die hohe Bindungsaffinität und Rezeptorsubtypselektivität aufzuklären, wurden Dockingexperimente durchgeführt. Des Weiteren wurde auch die Anwendbarkeit des funktionalisierten Liganden in biomedizinischen Studien gezeigt.