Tyrosinase versus Catecholoxidase: ein Asparagin macht den Unterschied

Tyrosinasen ermöglichen die ortho ‐Hydroxylierung und Zwei‐Elektronen‐Oxidation von Monophenolen zu ortho ‐Chinonen. Catecholoxidasen katalysieren dagegen nur die Oxidation von Diphenolen. Obwohl diese Prozesse von signifikantem Interesse sind, ist die molekulare Basis des funktionellen Unterschiedes zwischen Tyrosinasen und Catecholoxidasen noch unklar. Vor kurzem wurde postuliert, dass eine Glutaminsäure und ein Asparagin ein konserviertes Wassermolekül binden und aktivieren, um dadurch Monophenole zu deprotonieren. Hier zeigen wir, dass eine Polyphenoloxidase, die nur eine Diphenolase‐Aktivität besitzt, durch die Einführung eines Asparagins mittels Mutagenese in eine Tyrosinase umgewandelt werden kann. Das Asparagin und die konservierte Glutaminsäure sind für eine korrekte Orientierung und Aktivierung des konservierten Wassermoleküls notwendig, damit es die Hydroxygruppe des Monophenols deprotonieren kann.