Entschlüsselung einer repetitiven Amyloidsequenz: Korrelation von Biofilm‐extrahierten und segmental markierten Curli‐Fimbrien mittels Festkörper‐NMR‐Spektroskopie

Curli sind funktionelle bakterielle Amyloide, die durch eine ausgefeilte Biogenesemaschinerie hergestellt werden. Einblicke in ihre Faltung und Regulierung kann unser Verständnis der Amyloidbildung erweitern. Allerdings ist die Aufklärung hochaufgelöster Strukturen von Amyloiden aufgrund ihrer Tendenz zu strukturellen Polymorphismen weiterhin eine Herausforderung. Hier vergleichen wir qualitativ hochwertige Festkörper‐NMR‐Spektren von Curli, die aus Biofilmen isoliert wurden, mit rekombinant hergestellten Curli, und zeigen so, dass sie eine ähnliche, gut definierte β‐Solenoid‐Struktur annehmen. Curli‐Untereinheiten bestehen aus fünf repetitiven Sequenzwiederholungen, die in den NMR‐Spektren zu einer starken Resonanzüberlagerung führen. Durch die Anwendung segmentaler Isotopenmarkierung ist es gelungen, die Signale einer einzelnen Sequenzwiederholung eindeutig zuzuordnen. Die gewonnenen Sekundärstrukturinformationen zeigen, dass alle Wiederholungen höchstwahrscheinlich strukturell äquivalent sind.