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Strukturelle Einblicke in den Mo‐Cofaktor‐Einbau in Sulfitoxidase durch ortsspezifische Spinmarkierung
Author(s) -
Hahn Aaron,
Engelhard Christopher,
Reschke Stefan,
Teutloff Christian,
Bittl Robert,
Leimkühler Silke,
Risse Thomas
Publication year - 2015
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201504772
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , stereochemistry , biology
Einkernige Molybdoenzyme katalysieren eine Vielzahl von Redoxreaktion und sind in allen Reichen des Lebens hoch konserviert. Dieser Artikel beschäftigt sich mit der Frage, wie der Molybdän‐Cofaktor (Moco) in die Apoform humaner Sulfitoxidase (hSO) eingebaut wird. Hierbei wird ortsspezifische Spinmarkierung genutzt, um intramolekulare Abstände im Nanometerbereich zu bestimmen. In vergleichenden Messungen an Holo‐ und Apoformen verschiedener Varianten von hSO wurden Strukturunterschiede festgestellt, die auf eine kurze Schleife (Reste 263–273) in der Moco‐Domäne beschränkt sind. Eine Klappbewegung dieser Schleife ermöglicht den Zugang zur Moco‐Bindungstasche in der Apoform und liefert eine mögliche Erklärung für die zuvor beobachtete In‐vitro‐Rekonstitution von Apo‐hSO mit Moco. Ein solches Bindungsmotiv kann in strukturell verwandten Molybdoenzymen in einer Reihe verschiedener Organismen identifiziert werden, was auf einen gemeinsamen Mechanismus zum Moco‐Einbau schließen lässt.