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Frontispiz: Bestimmung transienter Konformationszustände von Proteinen durch Festkörper‐R 1ρ ‐Relaxationsdispersions‐NMR‐Spektroskopie
Author(s) -
Ma Peixiang,
Haller Jens D.,
Zajakala Jérémy,
Macek Pavel,
Sivertsen Astrid C.,
Willbold Dieter,
Boisbouvier Jérôme,
Schanda Paul
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201481771
Subject(s) - chemistry , nuclear magnetic resonance , physics
In der Zuschrift auf S. 4400 ff. beschreiben P. Schanda et al. eine NMR‐Methode, die den Nachweis kurzlebiger Proteinzustände ermöglicht. Informationen über die Austauschkinetik, relativen Besetzungen und Strukturen der Zustände können gewonnen werden.