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Titelbild: Analyse des Ubiquitincodes durch proteasebeständige Ubiquitinketten mit definierter Verknüpfung Angew. Chem. 47/2014)
Author(s) -
Schneider Tatjana,
Schneider Daniel,
Rösner Daniel,
Malhotra Saurav,
Mortensen Franziska,
Mayer Thomas U.,
Scheffner Martin,
Marx Andreas
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201408957
Subject(s) - chemistry , polymer chemistry
Das Schicksal ubiquitylierter Proteine wird durch die Topologie der angehefteten Ubiquitinketten festgelegt. In der Zuschrift auf S. 13139 ff. stellen T. U. Mayer, M. Scheffner, A. Marx et al. ein Verfahren zur Bildung definierter proteaseresistenter Ubiquitinketten vor, das auf Kodonerweiterung und bioorthogonaler Polymerisation beruht. Das Potenzial der künstlichen Ketten für die Analyse des Ubiquitincodes wird durch topologiespezifische Einflüsse auf den Verlauf des Zellzyklus gezeigt.