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Innentitelbild: Significant Structural Differences between Transient Amyloid‐β Oligomers and Less‐Toxic Fibrils in Regions Known To Harbor Familial Alzheimer′s Mutations (Angew. Chem. 27/2014)
Author(s) -
Sarkar Bidyut,
Mithu Venus Singh,
Chandra Bappaditya,
Mandal Arghya,
Chandrakesan Muralidharan,
Bhowmik Debanjan,
Madhu Perunthiruthy K.,
Maiti Sudipta
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201405438
Subject(s) - chemistry , amyloid fibril , amyloid (mycology) , crystallography , amyloid β , medicine , pathology , inorganic chemistry , disease
Die Molekülstruktur eines sich schnell entwickelnden Proteinaggregats wird von P. K. Madhu, S. Maiti et al. in Ihrer Zuschrift auf S. 7008 ff. entschlüsselt. Eine aggregierende Amyloid‐Beta‐Lösung wurde tropfenweise in Flüssigstickstoff gegeben. Dies führt zum Einfrieren eines bestimmten Zustands des sich entwickelnden Aggregats (blauer Tropfen) mit einer hohen Affinität für Zellmembranen (mikroskopische Aufnahme). Dieser Zustand wurde durch Festkörper‐NMR‐Spektroskopie der lyophilisierten gefrorenen Lösung charakterisiert.