Eine chemoenzymatische Kupplungsstrategie zur Immobilisierung von Proteinen auf kristalliner Nanocellulose

Die Immobilisierung von bioaktiven Molekülen auf Nanocellulose liefert Konjugate, die die biologischen Eigenschaften der gekuppelten Verbindungen mit Vorteilen der Cellulose wie Biokompatibilität, geringe Zytotoxizität und Nanodimension vereinen. Nachteile der klassischen Methoden zur Proteinkonjugation sind häufig ein Mangel an Selektivität, lange Reaktionszeiten, nichtphysiologische pH‐Bereiche oder der Einsatz organischer Lösungsmittel sowie die Notwendigkeit, eine maßgeschneiderte Synthesestrategie für jeden Einzelfall zu entwickeln. Diese Einschränkungen umgeht das hier vorgestellte generische Zweistufenverfahren, das die Vorteile einer hoch effizienten Oximligation mit enzymatischer Proteinkonjugation auf der Oberfläche peptidmodifizierter kristalliner Nanocellulose kombiniert. Es basiert auf effizienten und orthogonalen Transformationen, erfordert keine organischen Lösungsmittel und akzeptiert physiologische Bedingungen. Durch die Orts‐ und Regiospezifität könnte es für die Immobilisierung einer Vielzahl funktioneller Proteine eingesetzt werden.