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Pyrrolysin‐Synthase (PylD) katalysiert die Bildung von Pyrrolin‐ und Tetrahydropyridinringen in Aminosäuren
Author(s) -
Quitterer Felix,
Beck Philipp,
Bacher Adelbert,
Groll Michael
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201402595
Subject(s) - chemistry , stereochemistry
Die Dehydrogenase PylD katalysiert den letzten Schritt der Pyrrolysin‐Biosynthese, indem sie das Isopeptid L ‐Lysin‐Nε‐3 R ‐Methyl‐ D ‐ornithin zur zweiundzwanzigsten proteinogenen Aminosäure umsetzt. Hier zeigen wir, wie PylD für die oxidative Umwandlung verschiedener Isopeptide zu neuen Aminosäuren genutzt werden kann. Die Kombination von chemischer Synthese, Enzymkinetik und Röntgenkristallographie ermöglicht eine genaue Beschreibung der Reaktionsfolge für PylD zur Synthese von Pyrrolin‐ und Tetrahydropyridinringen als Bestandteile von Pyrrolysin‐Analoga.