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Nanobiomolekulare Multiproteinarchitekturen zur Etablierung von schaltbaren Signalketten auf Elektroden
Author(s) -
Feifel Sven C.,
Kapp Andreas,
Ludwig Roland,
Lisdat Fred
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201310437
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Aus drei Proteinkomponenten wird eine supramolekulare Proteinarchitektur auf Elektroden aufgebaut. Damit kann eine bidirektionale Elektronentransferkaskade infolge intermolekularen Elektronentransfers etabliert werden. Der supramolekulare Aufbau im Multischichtformat wird durch das Einbetten zweier unterschiedlicher Enzyme (Cellobiosedehydrogenase und Laccase), sowie eines Redoxproteins (Cytochrom  c ) mittels carboxymodifizierten Siliciumdioxidnanopartikeln realisiert. Das Multiproteinsystem ermöglicht die duale Detektion zweier unterschiedlicher Analyte: Laktose und Sauerstoff. Die Kontrolle der Enzymaktivität – das heißt, das selektive Anschalten der Bioelektrokatalyse – wird durch das angelegte Potential erreicht, da hierdurch der Redoxzustand von Cytochrom  c vorgegeben wird. Die beiden bidirektionalen Signalketten arbeiten in einer unseparierten Matrix, ohne dass die Anwesenheit des anderen Biokatalysators störend wirkt.

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