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Filaggrin‐Peptide mit β‐Haarnadel‐Struktur binden Rheuma‐Antikörper
Author(s) -
Fischer Sabrina,
Geyer Armin
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201309873
Subject(s) - chemistry , peptide , filaggrin , microbiology and biotechnology , stereochemistry , biology , biochemistry , immunology , atopic dermatitis
In ELISA‐Tests zur Früherkennung von rheumatoider Arthritis (RA) dienen synthetische Filaggrin‐Peptide als Antigene für rheumaspezifische Autoantikörper (“anti‐citrullinated peptide antibody”, ACPA). Hier wird ein Peptid vorgestellt, welches das Bindungsepitop von ACPA in Form einer stabil faltenden β‐Haarnadel‐Struktur präsentiert. NMR‐Spektroskopie belegt die Homogenität der Faltung des Peptids, und so kann erstmals ein Strukturvorschlag für die antikörpergebundene Konformation des Epitops erstellt werden.