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Nutzung natürlicher Proteinsymmetrie zum Design lichtschaltbarer Enzyminhibitoren
Author(s) -
Reisinger Bernd,
Kuzmanovic Natascha,
Löffler Patrick,
Merkl Rainer,
König Burkhard,
Sterner Reinhard
Publication year - 2014
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201307207
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Abstract Die Aktivität des metabolischen Schlüsselenzyms PriA aus Mycobacterium tuberculosis ( mt PriA) kann reversibel durch Licht kontrolliert werden. Auf der Grundlage des Dithienylethen‐Gerüsts wurden entsprechend der zweifachen Rotationssymmetrie des Proteins symmetrische Inhibitoren mit terminalen Ankern entworfen. Durch Schalten vom flexiblen, offenen Isomer zur starren, geschlossenen Form wurde die Inhibitionsaktivität um eine Größenordnung reduziert.