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A Comparative CEST NMR Study of Slow Conformational Dynamics of Small GTPases Complexed with GTP and GTP Analogues
Author(s) -
Long Dong,
Marshall Christopher B.,
Bouvignies Guillaume,
MazhabJafari Mohammad T.,
Smith Matthew J.,
Ikura Mitsuhiko,
Kay Lewis E.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201305434
Subject(s) - gtp' , gtpase , chemistry , rheb , computer science , computational biology , biochemistry , biology , phosphorylation , enzyme , protein kinase b , mtorc1
Konformationsaustausch : Kleine GTPasen wie Ras und Rheb wechseln bei der Bindung an GTP zwischen Haupt‐ und Nebenkonformeren mit unterschiedlichen funktionellen Eigenschaften (siehe Bild). Zweidimensionale 15 N‐CEST‐NMR‐Spektroskopie wird verwendet, um die Austauschparameter der mit physiologischem GTP sowie den GTPγS‐ und GppNHp‐Analoga komplexierten RAS und Rheb zu quantifizieren.