Premium
Die Konformation der Prionendomäne von Sup35: isoliert und im Kontext des Volllängen‐Proteins
Author(s) -
Luckgei Nina,
Schütz Anne K.,
Bousset Luc,
Habenstein Birgit,
Sourigues Yannick,
Gardiennet Carole,
Meier Beat H.,
Melki Ronald,
Böckmann Anja
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201304699
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Das Ganze ist nicht die Summe der Teile : Fibrillen bilden sich sowohl vom Volllängen‐Sup35‐Prionenprotein als auch von seiner isolierten NM‐Domäne. Eine Konformationsanalyse der beiden Proteine belegt, dass Sup35NM und seine Fragmente – oft als bequeme Modelle verwendet, um die Bildung von Prionfibrillen zu untersuchen – eine ganz andere Konformation der Prionendomäne zeigen.
Accelerating Research
Robert Robinson Avenue,
Oxford Science Park, Oxford
OX4 4GP, United Kingdom
Address
John Eccles HouseRobert Robinson Avenue,
Oxford Science Park, Oxford
OX4 4GP, United Kingdom