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Die Konformation der Prionendomäne von Sup35: isoliert und im Kontext des Volllängen‐Proteins
Author(s) -
Luckgei Nina,
Schütz Anne K.,
Bousset Luc,
Habenstein Birgit,
Sourigues Yannick,
Gardiennet Carole,
Meier Beat H.,
Melki Ronald,
Böckmann Anja
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201304699
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , biology
Das Ganze ist nicht die Summe der Teile : Fibrillen bilden sich sowohl vom Volllängen‐Sup35‐Prionenprotein als auch von seiner isolierten NM‐Domäne. Eine Konformationsanalyse der beiden Proteine belegt, dass Sup35NM und seine Fragmente – oft als bequeme Modelle verwendet, um die Bildung von Prionfibrillen zu untersuchen – eine ganz andere Konformation der Prionendomäne zeigen.