Inversion of Enantioselectivity of a Mononuclear Non‐Heme Iron(II)‐dependent Hydroxylase by Tuning the Interplay of Metal‐Center Geometry and Protein Structure | Zendy

Pratter Sarah M. | Zendy; Konstantinovics Cornelia | Zendy; Di Giuro Cristiana M. L. | Zendy; Leitner Erich | Zendy; Kumar Devesh | Zendy; de Visser Sam P. | Zendy; Grogan Gideon | Zendy; Straganz Grit D. | Zendy

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Inversion of Enantioselectivity of a Mononuclear Non‐Heme Iron(II)‐dependent Hydroxylase by Tuning the Interplay of Metal‐Center Geometry and Protein Structure

Author(s) -

Pratter Sarah M.,

Konstantinovics Cornelia,

Di Giuro Cristiana M. L.,

Leitner Erich,

Kumar Devesh,

de Visser Sam P.,

Grogan Gideon,

Straganz Grit D.

Publication year - 2013

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201304633

Subject(s) - chemistry , stereochemistry , center (category theory) , metal , geometry , chirality (physics) , crystallography , physics , organic chemistry , mathematics , chiral symmetry breaking , quantum mechanics , nambu–jona lasinio model , quark

Veränderliche Präferenzen : Die Enantioselektivität einer O 2 ‐abhängigen Hydroxylierung an einem einkernigen Nicht‐Häm‐Eisenzentrum wurde von S nach R geändert, indem die Geometrie des Substratliganden am Metallzentrum durch die Proteinstruktur manipuliert wurde. Die rationale Enzymmodifizierung ergab eine über 9000‐fach erhöhte R ‐Selektivität und eine hoch aktive ( R )‐Mandelat‐Synthase.

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