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NMR Spectroscopic Studies of Intrinsically Disordered Proteins at Near‐Physiological Conditions
Author(s) -
Gil Sergio,
Hošek Tomáš,
Solyom Zsofia,
Kümmerle Rainer,
Brutscher Bernhard,
Pierattelli Roberta,
Felli Isabella C.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201304272
Subject(s) - chemistry , intrinsically disordered proteins , biochemistry
Beim Annähern an physiologische Bedingungen wird der Austausch von Lösungsmittel‐ und Amidprotonen in intrinsisch ungefalteten Proteinen (IDPs) so ausgeprägt, dass er für die Konzeption von NMR‐Experimenten unbedingt berücksichtigt werden muss. 13 C‐NMR‐Experimente liefern Informationen, die nicht über die Detektion von Amidprotonen zugänglich sind, und der Austausch mit den Lösungsmittelprotonen kann genutzt werden, um die experimentelle Empfindlichkeit zu erhöhen.