Analyse der magnetischen Eigenschaften des FeMo‐Cofaktors der Nitrogenase mittels Einkristall‐EPR‐Spektroskopie | Zendy

Spatzal Thomas | Zendy; Einsle Oliver | Zendy; Andrade Susana L. A. | Zendy

AI Assistant Blog Pricing

Home ZAIA Blog

Premium

Analyse der magnetischen Eigenschaften des FeMo‐Cofaktors der Nitrogenase mittels Einkristall‐EPR‐Spektroskopie

Author(s) -

Spatzal Thomas,

Einsle Oliver,

Andrade Susana L. A.

Publication year - 2013

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201303000

Subject(s) - electron paramagnetic resonance , crystallography , chemistry , nitrogenase , physics , nuclear magnetic resonance , nitrogen fixation , organic chemistry , nitrogen

Das katalytische Zentrum der Nitrogenase, der [Mo:7Fe:9S:C]:Homocitrat‐FeMo‐Cofaktor, ist ein S =3/2‐System mit einem rhombischen magnetischen g ‐Tensor. Einkristall‐EPR‐Spektroskopie wurde in Kombination mit Röntgenbeugung eingesetzt, um die relative Orientierung von g ‐Tensor und Clusterstruktur zu bestimmen. Die Proteinumgebung beeinflusst die elektronische Struktur des FeMo‐Cofaktors und gibt bevorzugte Orientierungen von möglicher funktioneller Relevanz vor.

This content is not available in your region!

Continue researching here.

Having issues? You can contact us here

Accelerating Research