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Analyse der magnetischen Eigenschaften des FeMo‐Cofaktors der Nitrogenase mittels Einkristall‐EPR‐Spektroskopie
Author(s) -
Spatzal Thomas,
Einsle Oliver,
Andrade Susana L. A.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201303000
Subject(s) - electron paramagnetic resonance , crystallography , chemistry , nitrogenase , physics , nuclear magnetic resonance , nitrogen fixation , organic chemistry , nitrogen
Das katalytische Zentrum der Nitrogenase, der [Mo:7Fe:9S:C]:Homocitrat‐FeMo‐Cofaktor, ist ein S =3/2‐System mit einem rhombischen magnetischen g ‐Tensor. Einkristall‐EPR‐Spektroskopie wurde in Kombination mit Röntgenbeugung eingesetzt, um die relative Orientierung von g ‐Tensor und Clusterstruktur zu bestimmen. Die Proteinumgebung beeinflusst die elektronische Struktur des FeMo‐Cofaktors und gibt bevorzugte Orientierungen von möglicher funktioneller Relevanz vor.

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