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Heme Binding Induces Dimerization and Nitration of Truncated β‐Amyloid Peptide Aβ16 Under Oxidative Stress
Author(s) -
Thiabaud Grégory,
Pizzocaro Silvia,
GarciaSerres Ricardo,
Latour JeanMarc,
Monzani Enrico,
Casella Luigi
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201302989
Subject(s) - chemistry , combinatorial chemistry , nitration , oxidative stress , peroxidase , medicinal chemistry , stereochemistry , biochemistry , organic chemistry , enzyme
Stressige Situation : Bei der Bindung von Fe III ‐Häm an Aβ16 entsteht ein Gleichgewicht aus fünffach koordiniertem [Hämin(Aβ16)] und sechsfach koordiniertem [Hämin(Aβ16) 2 ], das vom Aβ16/Hämin‐Verhältnis und der Temperatur abhängt. Unter oxidativem und nitrosativem Stress vermitteln die Häm‐Aβ16‐Komplexe Peroxidase‐artige Reaktionen, welche die Oxidation und Nitrierung des Tyr10‐Restes von Aβ verursachen. Sowohl Dityrosinbildung als auch Tyrosin‐Nitrierung verstärken die Aβ‐Aggregation.