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Getrennte Konformationszustände des Alzheimer‐β‐Amyloidpeptids – Nachweis mit Hochdruck‐NMR‐Spektroskopie
Author(s) -
Munte Claudia Elisabeth,
Beck Erlach Markus,
Kremer Werner,
Koehler Joerg,
Kalbitzer Hans Robert
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201301537
Subject(s) - chemistry
Drei Faltungsvarianten : Hochdruck‐NMR‐Spektroskopie detektiert drei verschiedene Konformationszustände des Aβ‐Peptids in Lösung: einen kompakt gefalteten Zustand 1 , einen partiell gefalteten Zustand 2′ und einen Random‐Coil‐ähnlichen Zustand 2′′ (siehe Graph; p=Population). Bei Normaldruck dominiert der gefaltete Zustand 1 , der wahrscheinlich eine hohe Affinität zu Aβ‐Polymeren hat und daher das Wachstum von Fibrillen unterstützt.