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Katalytische Phenolhydroxylierung mit Sauerstoff: Substratvielfalt jenseits der Proteinmatrix von Tyrosinase
Author(s) -
Hoffmann Alexander,
Citek Cooper,
Binder Stephan,
Goos Arne,
Rübhausen Michael,
Troeppner Oliver,
IvanovićBurmazović Ivana,
Wasinger Erik C.,
Stack T. Daniel P.,
HerresPawlis Sonja
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201301249
Subject(s) - chemistry , humanities , combinatorial chemistry , philosophy
Ein neuer Katalysator (siehe Struktur) hydroxyliert Phenole mit O 2 über einen stabilen Side‐on‐Peroxido‐Komplex, der eine ähnliche Ligandenumgebung und spektroskopische Eigenschaften wie das aktive Zentrum der Tyrosinase aufweist. Phenolate (auch nichtbiologische Substrate) können katalytisch zu Chinonen bei Raumtemperatur in Gegenwart von NEt 3 oxidiert werden. Die Reaktion verläuft im Einklang mit dem Enzymmechanismus.