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Probing the Conformational Diversity of Cancer‐Associated Mutations in p53 with Ion‐Mobility Mass Spectrometry
Author(s) -
Jurneczko Ewa,
Cruickshank Faye,
Porrini Massimiliano,
Clarke David J.,
Campuzano Iain D. G.,
Morris Michael,
Nikolova Penka V.,
Barran Perdita E.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201210015
Subject(s) - diversity (politics) , computational biology , computer science , service (business) , chemistry , mass spectrometry , information retrieval , nanotechnology , library science , materials science , biology , sociology , chromatography , economy , anthropology , economics
Konformative Flexibilität : Die DNA‐Bindungsdomäne des Tumorsuppressorproteins p53 (siehe Bild) wird mithilfe von Ionenmobilitäts‐Massenspektrometrie charakterisiert. Wildtyp‐p53 und bekannte karzinogene Einzelpunktmutationen zeigen nach dem Transfer in das lösungsmittelfreie Umfeld eines Massenspektrometers verschiedene konformative Zustände.