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Probing Local Backbone Geometries in Intrinsically Disordered Proteins by Cross‐Correlated NMR Relaxation
Author(s) -
Stanek Jan,
Saxena Saurabh,
Geist Leonhard,
Konrat Robert,
Koźmiński Wiktor
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201210005
Subject(s) - chemical physics , relaxation (psychology) , intrinsically disordered proteins , chemistry , nuclear magnetic resonance spectroscopy , crystallography , materials science , nuclear magnetic resonance , computational chemistry , physics , stereochemistry , psychology , social psychology
Hochauflösende NMR‐Messungen der Interferenz zwischen 1 H( i )‐ 15 N( i )‐ 13 C′( i )‐Dipoleffekten und der Anisotropie der chemischen Verschiebung einzelner Aminosäurepositionen liefern Informationen über lokale Rückgratstrukturen in intrinsisch fehlgeordneten Proteinen. Eine Untersuchung des Tumorsuppressors BASP1 ergab eine Populationsveränderung der β‐Schleifen‐Strukturen bei tiefen pH‐Werten und eine Komprimierung des BASP1‐Strukturensembles.