Controlling Helix Formation in the γ‐Peptide Superfamily: Heterogeneous Foldamers with Urea/Amide and Urea/Carbamate Backbones | Zendy

Pendem Nagendar | Zendy; Nelli Yella Reddy | Zendy; Douat Céline | Zendy; Fischer Lucile | Zendy; Laguerre Michel | Zendy; Ennifar Eric | Zendy; Kauffmann Brice | Zendy; Guichard Gilles | Zendy

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Controlling Helix Formation in the γ‐Peptide Superfamily: Heterogeneous Foldamers with Urea/Amide and Urea/Carbamate Backbones

Author(s) -

Pendem Nagendar,

Nelli Yella Reddy,

Douat Céline,

Fischer Lucile,

Laguerre Michel,

Ennifar Eric,

Kauffmann Brice,

Guichard Gilles

Publication year - 2013

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201209838

Subject(s) - urea , chemistry , carbamate , peptide , combinatorial chemistry , helix (gastropod) , amide , computer science , information retrieval , stereochemistry , computational biology , biochemistry , biology , ecology , snail

Eine Faltung für alle : Foldamere der γ‐Peptid‐Überfamilie mit heterogenem aliphatischem Rückgrat und verschiedenen Kombinationen von Harnstoff/Amid(U/A)‐ und Harnstoff/Carbamat(U/C)‐Einheiten werden vorgestellt. Strukturstudien mit Einzelatomauflösung zeigen wasserstoffverbrückte helikale Strukturen wie in kognaten U n ‐Homooligomeren.

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