Promotion of Folding in Hybrid Peptides through Unconstrained γ Residues: Structural Characterization of Helices in (αγγ)  n   and (αγα)  n   Sequences | Zendy

Basuroy Krishnayan | Zendy; Dinesh Bhimareddy | Zendy; Shamala Narayanaswamy | Zendy; Balaram Padmanabhan | Zendy

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Promotion of Folding in Hybrid Peptides through Unconstrained γ Residues: Structural Characterization of Helices in (αγγ) n and (αγα) n Sequences

Author(s) -

Basuroy Krishnayan,

Dinesh Bhimareddy,

Shamala Narayanaswamy,

Balaram Padmanabhan

Publication year - 2013

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201209324

Subject(s) - chemistry , folding (dsp implementation) , stereochemistry , helix (gastropod) , crystallography , biology , electrical engineering , engineering , ecology , snail

Der γ‐Aminosäurerest γ 4 (R)Val führt selbst in kurzen (αγα) n ‐Sequenzen zu helicalen Strukturen. Eine gemischte C 12 /C 14 ‐Helix (in der Wasserstoffbrücken Ringe mit 12 bzw. 14 Atomen schließen) wird von der 12 Reste umfassenden (αγγ) 4 ‐Sequenz aufgebaut (rechts im Bild). Die (αγα) 2 ‐Sequenz mit 6 Resten (links), deren Rückgrat konformativ nicht eingeschränkt ist, faltet in eine C 12 /C 10 ‐Helix.

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