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Probing Slow Chemical Exchange at Carbonyl Sites in Proteins by Chemical Exchange Saturation Transfer NMR Spectroscopy
Author(s) -
Vallurupalli Pramodh,
Kay Lewis E.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201209118
Subject(s) - chemistry , saturation (graph theory) , nuclear magnetic resonance spectroscopy , chemical shift , spectroscopy , analytical chemistry (journal) , stereochemistry , organic chemistry , physics , mathematics , combinatorics , quantum mechanics
Unsichtbares sichtbar machen : Ein 13 CO‐NMR‐CEST‐Experiment (CEST=chemical exchange saturation transfer) wurde zur Untersuchung „unsichtbarer“ angeregter Proteinzustände mit Lebensdauern von 5 bis 50 ms entwickelt. Die chemischen 13 CO‐Verschiebungen zusammen mit den 15 N‐CEST‐Profilen zeigen, dass die A39G‐FF‐Domäne sich ähnlich wie das Wildtypprotein über ein kompaktes Intermediat (I) faltet (F und U=nativer bzw. ungefalteter Zustand).
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