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Zerlegung des hydrophoben Effekts auf molekularer Ebene: Die Rolle von Wasser, Enthalpie und Entropie bei der Ligandenbindung an Thermolysin
Author(s) -
Biela Adam,
Nasief Nader N.,
Betz Michael,
Heine Andreas,
Hangauer David,
Klebe Gerhard
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201208561
Subject(s) - chemistry , humanities , philosophy
Der hydrophobe Effekt wird üblicherweise mit einer schrittweisen Verdrängung von Wassermolekülen aus der Proteinbindetasche durch hydrophobe Ligandengruppen erklärt. Meist wird er als Entropie‐getrieben angenommen, Studien am Modellsystem Thermolysin ergeben nun jedoch sowohl starke Änderungen in der Enthalpie wie Entropie. Letztendlich sind es Änderungen in den Bindungseigenschaften der Wassermoleküle, die das thermodynamische Profil des hydrophoben Effekts bestimmen.