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The Structure of Cross‐β Tapes and Tubes Formed by an Octapeptide, αSβ1
Author(s) -
Morris Kyle L.,
Zibaee Shahin,
Chen Lin,
Goedert Michel,
Sikorski Pawel,
Serpell Louise C.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201207699
Subject(s) - fiber diffraction , supramolecular chemistry , crystallography , nanostructure , peptide , chemistry , monomer , molecule , amphiphile , materials science , nanotechnology , diffraction , x ray crystallography , polymer , copolymer , physics , crystal structure , biochemistry , organic chemistry , optics
Komplexe Morphologie : Das αSβ1‐Peptid, ein Fragment von α‐Synuclein, ordnet sich zu einem flachen Band aus Peptid‐Doppelschichten an, das basierend auf der Kreuz‐β‐Struktur von Amyloiden modelliert werden kann. Die Bänder werden durch Wasserstoffbrücken stabilisiert, und die amphiphile Natur des Peptids führt zur Doppelschichtstruktur. Zur weiteren Stabilisierung können sich die Bänder helikal verdrehen und Nanoröhren bilden.