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Der Inhibitionsmechanismus der caseinolytischen Protease (ClpP)
Author(s) -
Gersch Malte,
Gut Felix,
Korotkov Vadim S.,
Lehmann Johannes,
Böttcher Thomas,
Rusch Marion,
Hedberg Christian,
Waldmann Herbert,
Klebe Gerhard,
Sieber Stephan A.
Publication year - 2013
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201204690
Subject(s) - chemistry , protease , microbiology and biotechnology , biochemistry , enzyme , biology
Catch me if you can! Die ClpP‐Protease ist ein integraler Bestandteil der Protein‐Homöostase und kann effizient durch β‐Lactone gehemmt werden. Eine Kombination aus molekularem Modelling, Mutagenese und Kinetikstudien enthüllt jetzt den Mechanismus der ClpP‐Inhibition: Eine hydrophobe Tasche neben dem aktiven Zentrum ermöglicht die Bindung von aliphatischen und aromatischen Resten. Das bevorzugte Stereoisomer adressiert das Oxyanion‐Loch.