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Markierungsfreie “Microscale Thermophoresis” zur Bestimmung von Bindestellen und Affinitäten bei Protein‐Liganden‐Wechselwirkungen
Author(s) -
Seidel Susanne A. I.,
Wienken Christoph J.,
Geissler Sandra,
JerabekWillemsen Moran,
Duhr Stefan,
Reiter Alwin,
Trauner Dirk,
Braun Dieter,
Baaske Philipp
Publication year - 2012
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201204268
Subject(s) - chemistry , microscale thermophoresis , biochemistry
Kleine Mengen, keine Marker : Die Titelmethode nutzt die intrinsische Fluoreszenz von Proteinen, um die Bindungsaffinität von Liganden zu messen und deren Bindungsstelle zu bestimmen. Mit dieser Methode gelingt es, Wechselwirkungen mit sehr geringen Proteinmengen in Lösung zu studieren. Die Bindungen von Liganden an iGluR‐Membranrezeptoren, niedermolekularen Inhibitoren an p38‐Kinase, Aptameren an Thrombin und Ca 2+ ‐Ionen an Synaptotagmin wurden so quantifiziert.