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Titelbild: The Crystal Structure of Human α 2 ‐Macroglobulin Reveals a Unique Molecular Cage (Angew. Chem. 14/2012)
Author(s) -
Marrero Aniebrys,
Duquerroy Stephane,
Trapani Stefano,
Goulas Theodoros,
Guevara Tibisay,
Andersen Gregers R.,
Navaza Jorge,
SottrupJensen Lars,
GomisRüth F. Xavier
Publication year - 2012
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201109104
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , crystal structure , crystallography
Der große zentrale Hohlraum in der Methylamin‐induzierten Form von humanem α 2 ‐Makroglobulin (α 2 M) kann, wie eine Kristallstrukturanalyse ergab, zwei mittelgroße Proteinasen aufnehmen. In der Zuschrift auf S. 3396 ff. erklären F. X. Gomis‐Rüth et al., wie die 720 kDa schwere α 2 M “Beute”‐Proteinasen durch den Wechsel von einer offenen zu einer geschlossenen Konformation einfängt – gerade so wie eine Venusfliegenfalle, die sich in den Hintergrundbildern (von Beatrice Murch; www.beatricemurchphotography.com) einen Mehlwurm schnappt.

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