The Crystal Structure of Human α 2 ‐Macroglobulin Reveals a Unique Molecular Cage | Zendy

Marrero Aniebrys | Zendy; Duquerroy Stephane | Zendy; Trapani Stefano | Zendy; Goulas Theodoros | Zendy; Guevara Tibisay | Zendy; Andersen Gregers R. | Zendy; Navaza Jorge | Zendy; SottrupJensen Lars | Zendy; GomisRüth F. Xavier | Zendy

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The Crystal Structure of Human α 2 ‐Macroglobulin Reveals a Unique Molecular Cage

Author(s) -

Marrero Aniebrys,

Duquerroy Stephane,

Trapani Stefano,

Goulas Theodoros,

Guevara Tibisay,

Andersen Gregers R.,

Navaza Jorge,

SottrupJensen Lars,

GomisRüth F. Xavier

Publication year - 2012

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201108015

Subject(s) - chemistry , substrate specificity , computer science , computational biology , biology , biochemistry , enzyme

Große Falle : Die Kristallstruktur belegt, dass der große zentrale Hohlraum der Methylamin‐induzierten Form von humanem α 2 ‐Makroglobulin (α 2 M) zwei mittelgroße Proteinasen aufnehmen kann (siehe Bild; vorderer Strukturteil entfernt). Über zwölf größere Eingänge können kleine Substrate zur aktiven „Beute“ im Hohlraum gelangen. Die Strukturanalyse enthüllt die molekulare Grundlage des einzigartigen „Venusfliegenfallen“‐Mechanismus von α 2 M.

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