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The Crystal Structure of Human α 2 ‐Macroglobulin Reveals a Unique Molecular Cage
Author(s) -
Marrero Aniebrys,
Duquerroy Stephane,
Trapani Stefano,
Goulas Theodoros,
Guevara Tibisay,
Andersen Gregers R.,
Navaza Jorge,
SottrupJensen Lars,
GomisRüth F. Xavier
Publication year - 2012
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201108015
Subject(s) - chemistry , substrate specificity , computer science , computational biology , biology , biochemistry , enzyme
Große Falle : Die Kristallstruktur belegt, dass der große zentrale Hohlraum der Methylamin‐induzierten Form von humanem α 2 ‐Makroglobulin (α 2 M) zwei mittelgroße Proteinasen aufnehmen kann (siehe Bild; vorderer Strukturteil entfernt). Über zwölf größere Eingänge können kleine Substrate zur aktiven „Beute“ im Hohlraum gelangen. Die Strukturanalyse enthüllt die molekulare Grundlage des einzigartigen „Venusfliegenfallen“‐Mechanismus von α 2 M.