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Electrochemistry, AFM, and PM‐IRRA Spectroscopy of Immobilized Hydrogenase: Role of a Hydrophobic Helix in Enzyme Orientation for Efficient H 2 Oxidation
Author(s) -
Ciaccafava Alexandre,
Infossi Pascale,
Ilbert Marianne,
Guiral Marianne,
Lecomte Sophie,
GiudiciOrticoni Marie Thérèse,
Lojou Elisabeth
Publication year - 2012
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201107053
Subject(s) - hydrogenase , chemistry , helix (gastropod) , electrochemistry , chen , spectroscopy , crystallography , stereochemistry , enzyme , physics , organic chemistry , ecology , paleontology , electrode , snail , biology , quantum mechanics
Eine transmembranäre Helix mit umgebenden Tensidmolekülen, die sich nahe dem Elektronenreservoir der Oberfläche befindet, steuert laut elektrochemischen Studien sowie AFM‐ und PM‐IRRAS‐Analysen die Ausrichtung einer membrangebundenen [NiFe]‐Hydrogenase auf Elektrodenoberflächen. Die H 2 ‐Oxidation verläuft demnach auf hydrophilen Oberflächen als gemischter direkter (DET) und vermittelter Elektronentransfer (MET), auf hydrophoben Oberflächen hingegen ausschließlich als MET (siehe Bild).