Electrochemistry, AFM, and PM‐IRRA Spectroscopy of Immobilized Hydrogenase: Role of a Hydrophobic Helix in Enzyme Orientation for Efficient H 2  Oxidation | Zendy

Ciaccafava Alexandre | Zendy; Infossi Pascale | Zendy; Ilbert Marianne | Zendy; Guiral Marianne | Zendy; Lecomte Sophie | Zendy; GiudiciOrticoni Marie Thérèse | Zendy; Lojou Elisabeth | Zendy

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Electrochemistry, AFM, and PM‐IRRA Spectroscopy of Immobilized Hydrogenase: Role of a Hydrophobic Helix in Enzyme Orientation for Efficient H 2 Oxidation

Author(s) -

Ciaccafava Alexandre,

Infossi Pascale,

Ilbert Marianne,

Guiral Marianne,

Lecomte Sophie,

GiudiciOrticoni Marie Thérèse,

Lojou Elisabeth

Publication year - 2012

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201107053

Subject(s) - hydrogenase , chemistry , helix (gastropod) , electrochemistry , chen , spectroscopy , crystallography , stereochemistry , enzyme , physics , organic chemistry , ecology , paleontology , electrode , snail , biology , quantum mechanics

Eine transmembranäre Helix mit umgebenden Tensidmolekülen, die sich nahe dem Elektronenreservoir der Oberfläche befindet, steuert laut elektrochemischen Studien sowie AFM‐ und PM‐IRRAS‐Analysen die Ausrichtung einer membrangebundenen [NiFe]‐Hydrogenase auf Elektrodenoberflächen. Die H 2 ‐Oxidation verläuft demnach auf hydrophilen Oberflächen als gemischter direkter (DET) und vermittelter Elektronentransfer (MET), auf hydrophoben Oberflächen hingegen ausschließlich als MET (siehe Bild).

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