Strukturell diverse Isomere des μ‐Conotoxins PIIIA blockieren den Natriumkanal Na V 1.4 | Zendy

Tietze Alesia A. | Zendy; Tietze Daniel | Zendy; Ohlenschläger Oliver | Zendy; Leipold Enrico | Zendy; Ullrich Florian | Zendy; Kühl Toni | Zendy; Mischo André | Zendy; Buntkowsky Gerd | Zendy; Görlach Matthias | Zendy; Heinemann Stefan H. | Zendy; Imhof Diana | Zendy

AI Assistant Blog Pricing

Home ZAIA Blog

Premium

Strukturell diverse Isomere des μ‐Conotoxins PIIIA blockieren den Natriumkanal Na V 1.4

Author(s) -

Tietze Alesia A.,

Tietze Daniel,

Ohlenschläger Oliver,

Leipold Enrico,

Ullrich Florian,

Kühl Toni,

Mischo André,

Buntkowsky Gerd,

Görlach Matthias,

Heinemann Stefan H.,

Imhof Diana

Publication year - 2012

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201107011

Subject(s) - humanities , chemistry , computer science , philosophy

Die einzig wahre Faltung? Drei chemisch synthetisierte Isomere von μ‐Conotoxin PIIIA mit unterschiedlicher Disulfidkonnektivität blockieren den spannungsgesteuerten Natriumkanal Na V 1.4 mit ähnlichen, wenn auch unterscheidbaren Wirkungen. Damit ist nachgewiesen, dass auch nicht‐nativ gefaltete μ‐Conotoxine biologische Aktivität aufweisen. Zukünftige Entwicklungen Conotoxin‐abgeleiteter Analgetika könnten von solch einem erweiterten Strukturrepertoire profitieren.

This content is not available in your region!

Continue researching here.

Having issues? You can contact us here

Accelerating Research