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Noncovalent Dimerization of Ubiquitin
Author(s) -
Liu Zhu,
Zhang WeiPing,
Xing Qiong,
Ren Xuefeng,
Liu Maili,
Tang Chun
Publication year - 2012
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201106190
Subject(s) - ubiquitin , chemistry , ubiquitins , ubiquitin ligase , covalent bond , deubiquitinating enzyme , dimer , microbiology and biotechnology , biochemistry , stereochemistry , biology , gene , organic chemistry
Sehr dynamisch : Ubiquitin dimerisiert nichtkovalent mit einer Dissoziationskonstante von ca. 5 m m. Die beiden Untereinheiten nehmen ein Ensemble von relativen Orientierungen ein und nutzen auch eine Grenzfläche für die Bindung an andere Proteine (siehe Bild). Quartäre Fluktuationen zwischen Mitgliedern des Dimer‐Ensembles stellen eine andere Art von Dynamik dar, die die tertiäre Dynamik der Ubiquitin‐Untereinheiten ergänzt.