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Titelbild: Achieving Secondary Structural Resolution in Kinetic Measurements of Protein Folding: A Case Study of the Folding Mechanism of Trp‐cage (Angew. Chem. 46/2011)
Author(s) -
Culik Robert M.,
Serrano Arnaldo L.,
Bunagan Michelle R.,
Gai Feng
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201106049
Subject(s) - folding (dsp implementation) , chemistry , cage , protein folding , mechanism (biology) , crystallography , physics , biochemistry , combinatorics , mathematics , mechanical engineering , engineering , quantum mechanics
Die Faltungsdynamik individueller Proteinstrukturelemente wird mit einer Methode untersucht, die mehrere Sonden und Frequenzen nutzt. In ihrer Zuschrift auf S. 11076 ff. erzielen M. R. Bunagan, F. Gai et al. mit ihrem Verfahren eine deutlich verbesserte Strukturauflösung bei der kinetischen Untersuchung der Faltungsdynamik. Die Anwendung dieser Methode auf das Miniprotein Trp‐cage liefert neue Einblicke in den Faltungsmechanismus dieses ausgiebig untersuchten Proteins.