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Protein α‐Turns Recreated in Structurally Stable Small Molecules
Author(s) -
Hoang Huy N.,
Driver Russell W.,
Beyer Renée L.,
Malde Alpeshkumar K.,
Le Giang T.,
Abbenante Giovanni,
Mark Alan E.,
Fairlie David P.
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201105119
Subject(s) - chemistry , tetrapeptide , stereochemistry , molecule , crystallography , biochemistry , organic chemistry , peptide
Kleine Nachahmer : α‐Windungen in Proteinen variieren in drei Sätzen von ( ϕ , ψ )‐Winkeln, die die Form des Peptidrückgrats und die Ganghöhe der Helix bestimmen. Für die cyclischen Tetrapeptide 1 und 2 wird gezeigt, dass sie die Strukturen zweier wichtiger Arten von α‐Windungen wiedergeben, die in Schlüsselpositionen von 20 untersuchten Proteinen vorkommen. NMR‐ und CD‐spektroskopische Daten sowie Moleküldynamiksimulationen charakterisieren diese ersten Beispiele nichthelicaler α‐Windungen in kleinen Molekülen.