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Spectroscopic Elucidation of a New Heme/Copper Dioxygen Structure Type: Implications for O⋅⋅⋅O Bond Rupture in Cytochrome c Oxidase
Author(s) -
KieberEmmons Matthew T.,
Qayyum Munzarin F.,
Li Yuqi,
Halime Zakaria,
Hodgson Keith O.,
Hedman Britt,
Karlin Kenneth D.,
Solomon Edward I.
Publication year - 2012
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201104080
Subject(s) - cytochrome c oxidase , chemistry , copper , heme a , heme , stereochemistry , electron transport complex iv , hemeprotein , enzyme , biochemistry , organic chemistry
Die geometrische und elektronische Struktur des ersten Häm‐Peroxokupfer‐„end‐on“‐Addukts (siehe Bild) wurde mithilfe von UV/Vis‐, Resonanz‐Raman‐ und Röntgenabsorptionsspektroskopie ermittelt und durch DFT‐Rechnungen bestätigt. Die Koordination der Base in axialer Stellung korreliert mit einem Spinübergang, der die biomimetische Reaktivität erhöht. So werden Einblicke in die O‐O‐Bindungsspaltung durch Cytochrom‐c‐Oxidase erhalten.