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Structural Evidence for Standard‐Mechanism Inhibition in Metallopeptidases from a Complex Poised to Resynthesize a Peptide Bond
Author(s) -
Arolas Joan L.,
Botelho Tiago O.,
Vilcinskas Andreas,
GomisRüth F. Xavier
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201103262
Subject(s) - thermolysin , chemistry , stereochemistry , mechanism (biology) , peptide , enzyme , philosophy , biochemistry , epistemology , trypsin
Auf und zu : Ein neuartiger Mechanismus der Metalloendopeptidase‐Inhibition wurde für einen Metalloproteinase‐Inhibitor von Insekten gefunden. Dieser Inhibitor wird durch Thermolysin unter geeigneten Bedingungen an Asn56‐Ile57 sowohl gespalten als auch wieder zusammengefügt. Nach der Hydrolyse bildet sich ein Zwei‐Produkte‐Komplex, und gleichzeitig steht ein Michaelis‐Komplex für die Synthese einer Peptidbindung bereit (siehe Kristallstruktur).