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Disulfide Bonds Reduce the Toxicity of the Amyloid Fibrils Formed by an Extracellular Protein
Author(s) -
Mossuto Maria F.,
Bolognesi Benedetta,
Guixer Bernat,
Dhulesia Anne,
Agostini Federico,
Kumita Janet R.,
Tartaglia Gian G.,
Dumoulin Mireille,
Dobson Christopher M.,
Salvatella Xavier
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201100986
Subject(s) - chemistry , fibril , amyloid fibril , disulfide bond , extracellular , amyloid (mycology) , biophysics , toxicity , biochemistry , amyloid β , organic chemistry , biology , medicine , inorganic chemistry , disease , pathology
In stabilem Zustand : Disulfidbindungen stabilisieren gefaltete Proteine primär dadurch, dass sie die Entropiekosten der Faltung minimieren. Solche Vernetzungen vermindern auch die giftige Aggregation, indem sie die Bildung von hoch strukturierten Amyloidfasern begünstigen (siehe Bild). Es wird vorgeschlagen, dass Disulfidbindungen in extrazellulären Proteinen durch evolutionären Druck selektiert wurden, weil sie die Bildung giftiger Aggregate verringern.