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Ein Konformationsschalter ist für die Funktionsweise der Protease ClpP verantwortlich
Author(s) -
Geiger Sebastian R.,
Böttcher Thomas,
Sieber Stephan A.,
Cramer Patrick
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201100666
Subject(s) - chemistry , microbiology and biotechnology , protease , stereochemistry , biology , biochemistry , enzyme
„Atmendes“ Protein : Die erste Struktur des Virulenzregulators und Hitzeschockproteins ClpP aus Staphylococcus aureus mit einem bisher nicht beobachteten komprimierten Zustand des ClpP‐Fasses wird vorgestellt. Das Umschalten der Konformation in einer „Henkelregion“ am aktiven Zentrum führt zum Schließen der aktiven Zentren und Öffnen der äquatorialen Poren. Diese Ergebnisse bestätigen einen vorgeschlagenen Mechanismus des prozessiven Substratabbaus und der Freisetzung der Produkte für die ClpP‐Proteasefamilie.

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