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Characteristics of Human Lysozyme and Its Disease‐Related Mutants in their Unfolded States
Author(s) -
Sziegat Friederike,
WirmerBartoschek Julia,
Schwalbe Harald
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201008040
Subject(s) - lysozyme , unfolded protein response , mutant , chemistry , human disease , biochemistry , endoplasmic reticulum , gene
Ein feines Gleichgewicht : Die residuale Struktur und Dynamik in entfalteten Zuständen des Hühner‐Lysozyms, des menschlichen Lysozyms und zweier amyloidogener Mutanten wurden mit NMR‐Spektroskopie auf atomarer Ebene charakterisiert. Das Ausmaß der residualen Struktur korreliert mit der Fähigkeit des Proteins, Amyloidfasern zu bilden. Die Freie‐Energie‐Landschaft, die verschiedene Faltungszustände des Proteins miteinander verbindet, wird durch Punktmutationen beeinflusst, die die Struktur und Dynamik des entfalteten Proteins verändern (siehe Bild).